悉尼大学生物酶学术补习突破

酶是一种特殊的蛋白质，对促进和加速生物体内的生化反应至关重要。它们起到催化剂的作用，在不被消耗或永久改变的情况下加速化学反应。酶涉及各种生物过程，包括消化、新陈代谢、DNA 复制和细胞信号传递。

酶使基本的新陈代谢反应以与生命相适应的速度进行。酶大大降低了反应所需的活化能，使反应更有利、更有效。这篇文章为大家带来悉尼大学生物酶学术补习突破讲解。

一、酶的结构

酶呈现出由一级、二级、三级和四级结构组成的层次结构。这些结构层次决定了酶的整体形状和功能。

一级结构

氨基酸序列--酶的一级结构是指其氨基酸序列。酶是蛋白质，其一级结构由通过肽键连接在一起的氨基酸序列决定。氨基酸在一级结构中的具体排列对每种酶来说都是独一无二的，并由生物 DNA 中的遗传信息编码。

二级结构

酶的二级结构描述了附近氨基酸相互作用产生的局部折叠模式。酶中常见的两种二级结构是α螺旋和β片。

α螺旋--在α螺旋中，多肽链通过氨基酸之间的氢键作用盘绕成螺旋状结构，使其稳定。

β片状结构--与此相反，β片状结构是指多肽链通过相邻链之间的氢键形成片状结构。

三级结构

三级结构是指酶的整体三维构象。它由一级结构中相距较远的氨基酸之间的相互作用决定。

折叠和三维构象--酶的三维构象折叠对其功能至关重要。由于基因突变或外部因素造成的不正确折叠会导致酶活性丧失或错误折叠疾病。精确的折叠过程需要伴侣蛋白和分子伴侣的协助，它们能帮助酶实现正确的构象。

四元结构

多个亚基--在某些情况下，酶具有四元结构，这涉及多个多肽链或亚基的结合。各种相互作用稳定了四元结构，包括亚基之间的氢键、离子键和疏水相互作用。这种高阶结构是某些酶发挥最佳功能所必需的，因为它可以增加稳定性、异位调节或形成涉及不同亚基残基的活性位点。

二、酶-底物特异性

酶-底物特异性是指酶选择性地与特定底物结合并催化反应的能力。酶具有显著的特异性，确保它们只与预期底物发生作用，而不与其他底物发生作用。这种特异性对于生化途径和细胞过程的正常运作至关重要。

1.酶底物特异性模型

迄今为止，有两种模式可以解释酶底物特异性。

锁和钥匙模型--锁和钥匙模型是用来解释酶底物特异性的经典概念。根据该模型，酶的活性位点具有与其底物形状完全匹配的刚性形状，就像锁和钥匙一样。底物就是能与酶的活性位点相匹配的钥匙。这种模式表明，活性位点是预先形成的，与底物结合后不会改变其构象。

诱导贴合模型--诱导贴合模型更动态、更准确地反映了酶与底物的特异性。根据该模型，酶的活性位点不是刚性的，而是柔性的，在与底物结合时会发生构象变化。底物的结合会引起酶的构象变化，从而使酶与底物之间达到更理想的配合。这一模型强调了酶与底物之间的动态相互作用。

2.活性位点

酶的活性位点是与底物结合并发生催化反应的特定区域。它通常是酶结构中的一个小口袋或裂隙。活性位点具有独特的形状、电荷分布以及与底物互补的化学环境。这种互补性使酶和底物之间能够产生特定的相互作用，如氢键、离子和疏水相互作用。

不同酶的活性位点位置可能不同。在一些酶中，活性位点位于深层缝隙或口袋中。在其他酶中，活性位点可能是一个更暴露的表面区域。氨基酸残基通常由多肽链的不同部分组成活性位点，通过蛋白质的折叠聚集在一起。

3.酶-底物复合物

酶-底物复合物是指在催化反应过程中，酶与其底物之间形成的临时结合体。当底物进入酶的活性位点时，会与活性位点的氨基酸残基发生特定的相互作用，如氢键作用、静电作用和疏水作用。这种结合导致酶-底物复合物的形成。

复合物使酶能够通过催化作用促进底物转化为产物。反应完成后，产物被释放，酶可以自由地与另一个底物分子结合。

海马课堂专业课程辅导，2100+严选硕博学霸师资，针对学生的薄弱科目和学校教学进度，匹配背景相符的导师，根据学生情况进行1V1专属备课，上课时间灵活安排，中英双语详细讲解课程中的考点、 难点问题，并提供多方位的课后辅导，辅助学生掌握全部课程知识，补足短板。